Estudio de la proteína high mobility group b de trypanosoma cruzi(tchmgb)
Idioma: Español. Detalles de publicación: San José de Cúcuta: Universidad Francisco de Paula Santander, 2015Descripción: 84 páginas. ilustraciones. 1.888 KBTema(s): Clasificación CDD:- TIB 00094/2015
- Meritoria
| Tipo de ítem | Biblioteca actual | Colección | Signatura | Copia número | Estado | Fecha de vencimiento | Código de barras |
|---|---|---|---|---|---|---|---|
Trabajos de Grado
|
BIBLIOTECA EDUARDO COTE LAMUS Archivo Medios Electrónicos | Colección de trabajos de grado | TIB 00094/2015 (Navegar estantería(Abre debajo)) | C.1 | Disponible | 106781 |
Plan de Estudios de Ingeniería Biotecnológica
Las proteínas "High Mobility Group" B constituyen una familia de proteínas que llevan a cabo diversas funciones nucleares mediante el remodelado de la cromatina. En el laboratorio de Biología y Bioquímica de Trypanosoma cruzi se identificó una proteína perteneciente a esta familia en Trypanosoma cruzi denominada TcHMGB. La TcHMGB presenta 2 dominios HMG box al igual que sus ortólogas en mamíferos, pero carece de la región carboxilo-terminal acídica típica de esta familia de proteínas y tiene, en cambio, una región amino-terminal única de las HMGBs de tripanosomátidos. Este extremo amino-terminal contiene una señal de localización nuclear (NLS) putativa y un dominio DEK-C de unión al ADN predichas por métodos bioinformáticos. Para estudiar las posibles funciones de estas regiones, se expresaron en forma soluble la región aminoterminal (Nterm-TcHMGB), y la proteína con dicha región delecionada (TcHMGB-ΔN), como fusiones a GST y se realizaron ensayos de interacción con el ADN in vitro. Al igual que TcHMGB completa, tanto Nterm-TcHMGB que contiene el dominio DEK-C, como TcHMGB-ΔN compuesta por los 2 dominios HMG box, son capaces de unirse a estructuras distorsionadas del ADN. Esto demuestra la presencia de un dominio adicional de interacción con el ADN en las HMGBs de tripanosomátidos
